Cette approche s’appuie sur des méthodes développées récemment pour étudier les systèmes en échange. En RMN, on dit qu’une molécule est en « échange chimique » quand les noyaux explorent au moins deux environnements différents, qui ne sont pas tous observables directement. Il est cependant possible, notamment grâce à des méthodes dites de « transfert de saturation, » d’identifier les déplacements chimiques (les signatures) d’états faiblement peuplés et non directement observables. Il suffit de mettre en présence la protéine désordonnée avec une faible quantité de son partenaire pour créer un tel système en échange.
Cette méthode donne non seulement accès à la conformation mais également à la dynamique de la région désordonnée dans le complexe. Elle permet donc d’obtenir, à partir d’expériences simples et robustes de nombreuses informations sur un système moléculaire jusqu’ici difficile à appréhender expérimentalement. En particulier, l’observation indirecte du complexe permet de s’affranchir en grande partie des limites de la RMN conventionnelle. Des systèmes moléculaires de grande taille devaient ainsi pouvoir être caractérisés par cette nouvelle approche, qui devrait ainsi devenir un élément de choix dans la boite à outils de la biologie structurale.
Pour plus d'information, consultez la totalité de cette actualité scientifique rédigée en collaboration avec le CNRS : Comment les protéines désordonnées enlacent leur partenaire ?